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16.6: Glykoproteine ​​- Biologie

16.6: Glykoproteine ​​- Biologie


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Membranproteine ​​sind oft kovalent an Oligosaccharide, die verzweigt sind glycosidgebunden Zucker (im Durchschnitt etwa 15 Zuckerreste). Wie Glykane, sie sind die Zucker, mit denen verbunden ist Glykoproteine. Glykoproteine ​​sind im Zytosol selten, aber bei sekretierten Proteinen und Membranproteinen häufig. Oligosaccharide sind typischerweise über die Hydroxylgruppe an Proteinen verbunden Serin oder Threonin. Gelegentliche Verknüpfungen sind zu modifizierten Aminosäuren wie Hydroxylysin oder Hydroxyprolin (O-Glykosylierung) und zum Amidstickstoff auf Asparagin (N-Glykosylierung). Die Oligosacchariddomänen von Glykoproteinen spielen häufig eine wichtige Rolle bei der Funktion von Membranproteinen. Zum Beispiel sind die Glykoproteine ​​zusammen mit den polaren Domänen integraler und peripherer Proteine ​​und Glykolipide ein Hauptmerkmal der Glykokalyx. Eine Zellmembran und ihre Glykokalyx sind unten dargestellt.

Oligosaccharide beginnen ihre Synthese im rauen endoplasmatischen Retikulum (RER) mit der Bildung von a Kernglykosid. Teilweise Glykane werden enzymatisch mit kompatiblen Aminosäuren eines Membranproteins verknüpft. Während diese Proteine ​​durch die Golgi-Bläschen des Endomembransystem, terminale Glykosylierung bindet mehr Zucker an das Kernglykosid, um die Glykoproteinsynthese zu vervollständigen. Wenn aus den transGolgi-Vesikeln hervorgehende Vesikel mit der Plasmamembran verschmelzen, landen die Zucker der Glykoproteine ​​auf der äußeren Zelloberfläche. Dies ist im unten stehenden Link dargestellt.


Die Identifizierung von Makrophagen-angereicherten Glykoproteinen mit Glykoproteomik

Prostatakrebs ist eine der Hauptursachen für krebsbedingte Todesfälle bei Männern in den Vereinigten Staaten. Während die lokalisierte Erkrankung durch chirurgische Resektion und Bestrahlung gut behandelbar ist, bleibt Krebs mit Metastasierung unheilbar. M2-Makrophagen sind Immunzellen, die hauptsächlich Trümmer abfangen und die Angiogenese von Prostatakrebs und die Wundheilung fördern. Sie sind phänotypisch ähnlich wie M2-Tumor-assoziierte Makrophagen (M2-TAMs) und es wurde berichtet, dass sie mit soliden Tumoren assoziiert sind und bei der Proliferation, Metastasierung und Therapieresistenz helfen. Als invasive Spezies innerhalb der Tumormikroumgebung macht dies M2-TAMs zu einem idealen therapeutischen Ziel bei Prostatakrebs. Um neuartige Oberflächenglykoproteine ​​zu identifizieren, die auf M2-Makrophagen exprimiert werden, haben wir eine neuartige Methode entwickelt, um homogene Populationen humaner Makrophagen aus humanen CD14 + Monozyten zu erzeugen in vitro Diese homogenen M1-Makrophagen sezernieren proinflammatorische Zytokine, und unsere M2-Makrophagen sezernieren entzündungshemmende Zytokine sowie den vaskulären endothelialen Wachstumsfaktor (VEGF). Um angereicherte Oberflächenglykoproteine ​​zu identifizieren, führten wir dann eine Festphasenextraktion von n-verknüpfte Glycopeptide gefolgt von Flüssigchromatographie-Tandem-Massenspektrometrie (LC-MS/MS) an unseren homogenen Makrophagenpopulationen. Wir entdeckten fünf neue Peptide, die ausschließlich an menschlichen M2-Makrophagen im Vergleich zu menschlichen M1-Makrophagen und menschlichen CD14 + -Monozyten angereichert sind. Schließlich haben wir bestimmt, ob diese auf M2-Makrophagen angereicherten Oberflächenglykoproteine ​​auch in humanem metastasierendem kastrationsresistentem Prostatakrebs (mCRPC) exprimiert werden. Unter Verwendung von mCRPC-Geweben aus schnellen Autopsien konnten wir die M2-Makrophagen-Infiltration mithilfe von Immunhistochemie und Durchflusszytometrie bestimmen. Diese Ergebnisse heben das Vorhandensein von Makrophageninfiltration in humanem mCRPC hervor, aber auch Oberflächenglykoproteine, die für die Prognose lokalisierter Krankheiten und für Targeting-Strategien verwendet werden könnten.

© 2017 von The American Society for Biochemistry and Molecular Biology, Inc.

Interessenkonflikt-Erklärung

Die Autoren erklären, dass kein Interessenkonflikt mit dem Inhalt dieses Artikels besteht


Tagesschwankungen der Tränenglykoproteine: Beweis für einen epithelialen Ursprung für das/die wichtigste nicht reduzierbare = 450 kDa Sialoglykoprotein(e)

ZWECK. Charakterisierung der Art und des Ursprungs von Veränderungen der Tränenglykoproteine, die den Augenverschluss begleiten. METHODEN. Reflex (R) und über Nacht geschlossene (C) Augentränen, die durch Kapillarröhrchen gesammelt wurden, wurden mit den resultierenden R-Pellets (hauptsächlich abgeschuppte Epithelzellen) zentrifugiert und C-Pellets (hauptsächlich PMN und einige Epithelzellen) in saurem PBS extrahiert. Extrakte und Überstände wurden durch Größenausschluss-HPLC und/oder SDS-PAGE getrennt. Die Gele wurden gefärbt oder geblottet und Immun- oder Lektin-sondiert. Eine aus allen vier Quellen isolierte HPLC-Glykoproteinfraktion von ~450 kDa wurde vor und nach der teilweisen Deglykosylierung unter Verwendung von Antikörpern, die für bekannte Mucin- und Kohlenhydrat-Epitope spezifisch sind, charakterisiert. Immunfluoreszenzmikroskopie wurde an menschlicher Konjunktiva durchgeführt, wobei als Sonde ein MAb für Speichelmucin, das für ein Sialyl-Lea-Epitop spezifisch ist, verwendet wurde, von dem gefunden wurde, dass es spezifisch mit den wichtigsten nicht reduzierbaren hochmolekularen Sialoglykoproteinen (SGs) in Tränen kreuzreagiert. Diese SGs wurden immunpräzipitiert und zusammen mit Gewebeextrakten blot-sondiert. ERGEBNISSE. R-Flüssigkeit enthielt geringe Mengen zahlreicher Glykoproteine, darunter wahrscheinlich mehrere von induzierbarem tränensekretorischem Ursprung. Die Ergebnisse bestätigten sIgA als die Hauptquelle der intensiven reduzierbaren Glykoproteinbanden, die der C-Flüssigkeit gemeinsam sind. Kleinere Mengen an freier sekretorischer Komponente und Serumglykoproteinen wurden ebenfalls sichtbar gemacht. Die HPLC-Fraktion (= 450 kDa) bestand aus vier nicht-reduzierbaren Hauptglykoproteinen. In der R-Flüssigkeit bestand diese Fraktion (& 1% Gesamtprotein) hauptsächlich aus zwei Einheiten: einem 450–500 kDa SG und einem größeren Asialoglykoprotein. Der SG macht bis zu 85% des Gesamtproteins im R-Pellet-Extrakt aus. C-Flüssigkeit war mit einem selektiven Anstieg der SGs und einer Verschiebung der Verteilung auf zwei SGs und 500 kDa verbunden. Alle SGs zeigten eine gemeinsame Antigenität, die spezifisch mit dem MAb für das Sialyl-Lea-Epitop reagierte. SGs, die in Größe und Antigenität nicht unterscheidbar waren, wurden in Epithelextrakten gefunden. Die Immunfluoreszenzmikroskopie zeigte, dass die Reaktivität an der epithelialen Plasmamembran lokalisiert war, wobei die Intensität von basalen zu apikalen Zellen zunahm. Obwohl diese SGs einige gemeinsame Eigenschaften mit MUC1 aufwiesen, deuten immunologische und andere Daten auf eine einzigartige SG hin. SCHLUSSFOLGERUNGEN. Tränenglykoproteine ​​werden aus vier Hauptquellen gewonnen. In der R-Flüssigkeit überwiegt eine induzierbare Tränensekretion. In der C-Flüssigkeit überwiegt eine konstitutive sIgA-Sekretion, verstärkt durch ein Serumexsudat und zumindest teilweise aus dem Epithel stammende SGs. In R-Flüssigkeits- und Pelletextrakten bestehen die SGs hauptsächlich aus einer 450–500 kDa-Spezies, die höchstwahrscheinlich von der Plasmamembran stammt. Größere antigenverwandte SGs sind in der C-Flüssigkeit weit verbreitet.


Antimikrobielle Bleiverbindungen aus Meerespflanzen

17.1.1.5.5 Glykoproteine

Glykoproteine ​​sind eine große Klasse von Biomolekülen, die in Zellmembranen vorhanden sind. Glykoprotein-Glykokonjugate haben ein Protein-Rückgrat, an das verschiedene Monosaccharide kovalent gebunden sind. Glykoproteine ​​enthalten n- verknüpfte Zuckerketten (GlcNAc-Gruppe am reduzierenden Ende gebunden an die Amidgruppe des Asparaginrestes des Polypeptidrückgrats) und Ö-verknüpfte Zuckerketten (GalNAc am reduzierenden nd, gebunden an die Hydroxylgruppe der Serin- (Ser) oder Threonin- (Thr)-Gruppe des Polypeptidrückgrats) [114] .

Glykoproteine ​​fungieren als Rezeptoren, die Liganden in Zellen einfangen, wie Transportproteine, die für die Aufnahme von Nährstoffen verantwortlich sind, Strukturen, die molekulare Erkennung, molekulare Signalübertragung und zelluläre Interaktionen vermitteln [99] .

Mannose-spezifisches Lektin aus Grünalge Halimeda renschii zeigten aufgrund der hohen Affinitätsbindung an Hämagglutinine auf Virushüllen eine starke Aktivität gegen Influenzaviren [115] .


Glykoproteine ​​und Proteoglykane

2. Was sind Aldohexosen? Was sind die drei wichtigsten Aldohexose-Zucker für den Menschen?

3. In welcher Beziehung stehen die drei Aldohexosen?

2. Viele Kohlenhydrate sind Derivate von drei Zuckern, die als Aldohexosen (Aldehydzucker mit 6 Kohlenstoffatomen), Glucose, Mannose und Galactose gelten.
3. Diese Zucker sind in Summenformel und in der Art der Substituenten an jedem Kohlenstoffatom identisch (dh sie sind per Definition Stereoisomere, Verbindungen, die sich nur in der räumlichen Anordnung der Substituentengruppen unterscheiden).

1. Was sind modifizierte Zucker?

2. Was sind die wichtigsten modifizierten Zucker?

3. Was sind die häufigsten Hexosamine tierischer Zellen?

2. Die wichtigsten modifizierten Zucker sind Hexosamine, bei denen das Atom an C-2 durch Stickstoff ersetzt ist.

3. Die üblichen Hexosamine tierischer Zellen sind D-Glucosamin und D-Galactosamin.

2. Was ist ein Beispiel für ein Homodisaccharid?

3. Was ist ein Beispiel für ein Heterodisaccharid?

4. Wie sind Zucker miteinander verbunden? Was hilft bei der Verknüpfung von Zuckermolekülen?

5. Wie viele Arten von glykosidischen Bindungen wurden identifiziert? Was schlägt dies vor?

2. Maltose ist ein Homodisaccharid, das aus zwei Glucosemolekülen besteht

3. Lactose ist ein Heterodisaccharid, das aus 1 Galactose und 1 Glucose besteht.

4. Zucker sind durch glycosidische Bindungen mit anderen Zuckern verbunden, eine Reaktion, die durch spezifische Glycosyltransferasen, Enzyme mit einer strengen Spezifität, unterstützt wird.

5. Mindestens 40 Arten von glykosidischen Bindungen wurden identifiziert, was darauf hindeutet, dass Zuckerstrukturen der Interaktion Spezifität verleihen können.

1. Was sind die physikalischen Eigenschaften der Kohlenhydratketten?

2. Wie viele Kohlenhydratketten sind typischerweise in einem Glykoprotein vorhanden?

3. Was sind die Verteilungs-/Anlagerungsmerkmale von Kohlenhydraten an Glykoproteinen?

4. Wie kann die Glykoproteinstruktur zwischen verschiedenen Spezies variieren?

5. Was sind einige Merkmale der Glykosylierung in biologischen Systemen? Wie ist es geregelt?

2. Glykoproteine ​​können nur wenige Kohlenhydratketten enthalten oder so viele, dass sie mehr als die Hälfte der Masse eines Moleküls ausmachen.

3. Die Kohlenhydrate können gleichmäßig entlang der Kette verteilt oder konzentriert sein. Kohlenhydrate sind an einem oder mehreren Punkten angebracht und es gibt normalerweise weniger als 12-15 Zucker an jedem Punkt, obwohl in einigen Fällen nur ein Zucker vorhanden sein kann.

4. Ein Glykoprotein verschiedener Spezies kann die gleiche Proteinsequenz, aber eine variable Kohlenhydratzusammensetzung aufweisen.

5. Die Glykosylierung in biologischen Systemen ist enorm komplex: Auf Zelloberflächen und an mehreren Glykosylierungsstellen von Glykoproteinen findet man eine Vielzahl von Kohlenhydratstrukturen. Die Oligosaccharid-Biosynthese ist nicht templatgetrieben (im Gegensatz zu den linearen Makromolekülen DNA und Proteinen) - dies bedeutet jedoch nicht, dass die Glykosylierung nicht stark reguliert ist oder für die biologische Funktion des Moleküls nicht wichtig ist.

1. Wie hängen Kohlenhydrate mit Proteinen zusammen?

2. Es wurden drei Arten von Glykopeptidbindungen beschrieben:

1. Bei welchen biologischen Prozessen spielt die Glykosylierung eine wichtige Rolle?

2. Wie beeinflusst die Glykosylierung die Oligosaccharide der Zelloberfläche über die Lebensdauer der Zelle? Welches Regulierungsniveau ist erforderlich?

2. Zelloberflächen-Oligosaccharide unterliegen während der zellulären Entwicklung, Differenzierung und Aktivierung komplexen Veränderungen, und eine genaue Regulierung der dynamischen Veränderungen der Glykosylierungsmuster ist für das normale Auftreten dieser Ereignisse wesentlich.

1. Beispiel für Blutgruppensubstanzen

1. Welche Auswirkungen können Veränderungen der Glykosylierung von Biopharmazeutika bei Patienten haben? Was sind einige Beispiele für einige Medikamente, die diese Nebenwirkungen aufweisen können?

2. rhEPO (rekombinantes humanes Erythropoietin) wird zur Behandlung von Patienten mit Anämie aufgrund chronischer Niereninsuffizienz verwendet (bevor rhEPO, 1988 verfügbar war, bestand die einzige Behandlungsoption in wiederholten Transfusionen). Es gibt drei N-verknüpfte Glykosylierungsstellen und eine O-verknüpft. Es wurde festgestellt, dass die biologische Aktivität von rhuEPO von den N-Glykosylierungen abhängt. Derzeit laufen Studien, in denen EPO modifiziert wird, wobei das Proteinrückgrat so mutiert wird, dass es 5 potenzielle N-Glykosylierungsstellen enthält – Studien zeigen, dass dieses rekombinante Protein mehr biologische Aktivität besitzt.

1. Was erfordert der Abbau?

2. Was sind Exoglykosidasen? Was machen Sie?

3. Was beinhaltet der primäre Abbauweg?

2. Exoglycosidasen entfernen Zucker sequentiell vom nicht-reduzierenden Ende, wodurch das Substrat für die nachfolgende Glycosidase freigelegt wird.

3. Der primäre Abbauweg verläuft in Lysosomen. Es gibt auch spezifische ER-Glykosidasen, die an der Verarbeitung von Glykoproteinen während der Synthese beteiligt sind.

1. Wie viele Krankheiten werden als LSD klassifiziert? Was verursacht sie?

2. Wie häufig treten diese Krankheiten auf?

3. Was sind einige Eigenschaften von LSDs? Wie schwer sind sie? Wie präsentieren sie sich?

2. Während die meisten davon einzeln
Krankheiten sind selten, ihre Inzidenz beträgt als Gruppe etwa 1 von 7.700 Lebendgeburten.
3. Die meisten LSDs können sich über ein Kontinuum klinischer Schweregrade hinweg präsentieren. Sie sind alle progressiver Natur und können multisystemische, irreversible Schäden verursachen, die bei schweren Phänotypen ernsthaft schwächend und sogar lebensbedrohlich sein können. Daher sind eine frühzeitige Erkennung und Diagnose unerlässlich.

1. Wofür ist diese Krankheit ein Beispiel?

2. Welcher Stoffwechseldefekt ist bei dieser Krankheit indiziert?

3. Beschreiben Sie die Biochemie dieses Krankheitszustandes.

2. Bei diesem "angeborenen Stoffwechselfehler" ist der Stoffwechseldefekt ein UDP-N-Acetylglucosamin-l-Phosphotransferase-Mangel.

3. Während der Synthese von Glykoproteinen existieren mehrere Verarbeitungswege, die die endgültige Diversität der Glykoproteine ​​sowie ihren endgültigen Transport bestimmen. Beispielsweise wird bei Glykoproteinen, die für das lysosomische Kompartiment bestimmt sind (wie lysosomale Enzyme, saure Hydrolasen), das Man8 GlcNAc2-Asn N-Glykan durch die Addition eines GlcNAc-Restes, katalysiert durch eine GlcNac-Phosphotransferase, und die anschließende Entfernung durch GlcNac . modifiziert Phosphodiesterglycosidase, die einen Man-6-P-Rest freilegt. Dieser Rest fungiert als spezifischer Erkennungsmarker, der die sauren Hydrolasen zu den Lysosomen lenkt.

1. Wie viel Kohlenhydrate enthalten sie?

2. Was ähneln ihre Eigenschaften mehr? Polysaccharide oder Proteine?

3. Wie heißen ihre Kohlenhydratketten?

4. Was ist ein älterer Name für Proteoglykane? Warum ist das relevant?

5. Was ist die Botschaft der biochemischen Zusammensetzung von Proteoglykanen?

6. Wie viele Klassen von Glykosaminoglykanen sind bekannt?

7. Woraus bestehen die GAG-Ketten?

8. Was sind andere häufige Bestandteile von Proteoglykanen?

9. Was trägt zur hohen anionischen Ladung von Proteoglykanen bei?

10. Was hilft bei der Rolle von Proteoglykanen als Gleitmittel?

2. Ihre Eigenschaften ähneln denen von Polysacchariden mehr als Proteinen.

3. Ihre Kohlenhydratketten werden Glykosaminoglykane (GAGs) genannt.

4. Ein älterer Name, Mucopolysaccharide, wird nicht mehr verwendet (außer in
"Mukopolysaccharidosen").

5. Proteoglykane sind polyanionische Substanzen mit hohem Molekulargewicht, die aus vielen verschiedenen Glykosaminoglykanketten bestehen, die an einen Proteinkern gebunden sind.

6. Es sind sechs verschiedene Klassen von Glykosaminoglykanen bekannt.

7. Die langen unverzweigten Heteropolysaccharidketten bestehen größtenteils aus sich wiederholenden Disaccharideinheiten.

8. Andere übliche Bestandteile sind Sulfatgruppen, die durch Esterbindungen an bestimmte Monosaccharide oder durch Amidbindungen an die Aminogruppe von Glucosamin gebunden sind.

9. Die Carboxylgruppe aus Uronsäuren und Sulfatgruppen trägt zur hohen anionischen Ladung bei.

10. Sowohl die elektrische Ladung als auch die makromolekulare Struktur unterstützen ihre Rolle als Gleitmittel und Stützelemente im Bindegewebe.

1. Woraus bestehen GAGs?

2. Was sind einige andere Bestandteile von GAGs?

3. Was trägt zum polyanionischen Charakter von GAGs bei?

4. Wie hängen GAGs mit Proteinen zusammen? Was ist die Regel und was ist die Ausnahme?

2. Andere Bestandteile von Glykosaminoglykanen sind Sulfatgruppen, die entweder über Esterbindungen an die Zuckerreste oder über Amidbindungen an die Aminogruppe von Glucosamin gebunden sind.

3. Die Carboxylgruppen der Uronsäuren und die Sulfatgruppen tragen zum stark polyanionischen Charakter der Glykosaminoglykane bei.

4. Jedes GAG ist kovalent an ein Protein gebunden und bildet Proteoglykane. Ausnahme: Hyaluronsäure, die nicht sulfatiert ist und nicht kovalent an Proteine ​​gebunden vorliegt.

1. Erster Typ: Womit interagieren sie? Was ist ein Beispiel?

2. Zweiter Typ: Wie werden sie auch genannt? Womit interagieren sie?

2. Die kleinen leucinreichen Proteoglykane, auch "fibriläre Proteoglykane" genannt, weil einige von ihnen mit fibrilären Kollagenen interagieren

1. Was sind einige Eigenschaften von Hyaluronat? Welche anderen biologischen Systeme produzieren Hyaluronat? Woraus ist Hyaluronat ein Copolymer?

2. Als was wird es klassifiziert? Wieso den? Wie groß kann Hyaluronat sein?

3. Was ist eine Hauptfunktion von Hyaluronat? Was ist ein klinisches Beispiel dafür?

2. Es wird als Glykosaminoglykan klassifiziert, weil es den anderen Polymeren hinsichtlich der sich wiederholenden Disaccharideinheiten von N-Acetylglucosamin und Glucuronsäure ähnlich ist. Obwohl Hyaluronat am wenigsten komplex ist, können die Ketten Massen von 10^5 bis 10^7 erreichen.

3. Eine seiner Hauptfunktionen besteht darin, als Schmiermittel und Stoßdämpfer zu dienen und wird hauptsächlich in Gelenkflüssigkeit, Glaskörper und Nabelschnur gefunden. Klinisches Beispiel: HA wird zur Behandlung von Arthrose intraartikulär in das Gelenk verabreicht.

2. Wie werden CS angehängt? Was sind die charakteristischen sich wiederholenden Einheiten? Wie sind sie befestigt?

3. Wie werden die Disaccharide modifiziert? In welcher Position werden sie normalerweise modifiziert?

4. Wie viele Disaccharideinheiten enthält jede Polysaccharidkette?

5. Wie groß ist ein durchschnittliches CS-Proteoglykan-Molekül? Wie viele Ketten enthält es?

6. Wie variabel sind diese PGs? Womit können sie aggregieren? Was bildet diese Aggregation?

2. CS sind über eine Tetrasaccharidbindung an spezifische Ser-Reste gebunden.
GlcUA→Gal→Gal→Xyl→O-Ser

Die charakteristischen sich wiederholenden Disaccharideinheiten von N-Acetylgalactosamin und Glucuronsäure sind kovalent an diese Verknüpfungsregion gebunden.
3. Die Disaccharide können entweder in 4- oder 6-Position von N-Acetylgalactosamin sulfatiert werden.

4. Jede Polysaccharidkette enthält zwischen 30 und 50 solcher Disaccharideinheiten, entsprechend einer Größe von 15 bis 10.000 Dalton.
5. Ein durchschnittliches CS-Proteoglykan-Molekül hat etwa 100 CS-Ketten und eine Masse von 1,5 bis 2 Millionen.

6. Proteoglykanpräparate sind extrem heterogen, unterscheiden sich in Länge des Proteinkerns, Substitutionsgrad, Verteilung der Polysaccharidketten, Länge der CS-Ketten und Sulfatierungsgrad. Es wurde auch gezeigt, dass CS-Proteoglykane nichtkovalent mit Hyaluronat aggregieren und viel größere Strukturen bilden, z. Aggrecan.

1. Wie unterscheidet sich Heparin von anderen GAGs? Woraus besteht sie strukturell? Welche Art von Verknüpfungen enthält es?

1. Wie unterscheidet sich HS von anderen GAGs? Wie unterscheidet es sich von einem anderen prominenten GAG-Typ?

1. Was ist Heparin? Warum ist das wichtig? Wofür wird Heparin klinisch verwendet?

1. In wie vielen Formen gibt es KS?

2. Was ist der erste Typ? Wo ist es zu finden? Womit ist es verknüpft?

1. Was sind sie? Wodurch zeichnen sie sich aus?

1. Wofür sind sie Beispiele?

2. Wie werden sie übertragen?

3. Was sind die Merkmale jedes Syndroms?

2. Hurler-Syndrom und Sanfilippo-Syndrom werden autosomal-rezessiv vererbt, während das Hunter-Syndrom X-chromosomal ist.

3. Sowohl das Hurler- als auch das Hunter-Syndrom sind durch Skelettanomalien und geistige Behinderung gekennzeichnet, die in schweren Fällen zum frühen Tod führen können. Im Gegensatz dazu sind beim Sanfilippo-Syndrom die körperlichen Defekte relativ gering, während die geistige Behinderung schwerwiegend ist.

1. Was verursacht das Morquio-Syndrom? Welche Typen wurden identifiziert? Was verursacht jede Art?

2. Wie wurde der Abbau von PGs untersucht?

3. Was sind die wichtigsten PGs in verschiedenen biologischen Umgebungen?

1. Welche Funktionen übernimmt der Gelenkknorpel?

2. Was sind einige Merkmale von Knorpel?

3. Wie heißen die Zellen im Knorpel? Was sind das für Zellen? Was machen Sie? Wie hängen sie mit benachbarten Zellen zusammen?

4. Was macht den Großteil des Knorpelgewebes aus? Wie hoch ist der Anteil dieses Materials?

5. Was macht das Trockengewicht von Knorpelgewebe aus? In welchen Proportionen?

6. Was macht die besonderen Materialeigenschaften von Knorpel aus?

7. Was ist das Hauptprotein im Knorpel? Wie viel vom Trockengewicht des Gewebes macht es aus? Welche Eigenschaft gibt es diesem Gewebe?

8. Was ist das am häufigsten vorkommende PG im Knorpel? Wie viel Prozent seines Trockengewichts macht dieses PG aus?

9. Was bindet an die PGs ab 8? Warum ist das wichtig?

10.Welche anderen Fasern sind im Knorpel enthalten?

11. Was sind einige andere kleinere PGs im Knorpel?

3. Die Zellen im Knorpel werden Chondrozyten genannt. Sie sind sekretorische Zellen, die eine reichliche extrazelluläre Matrix produzieren. Jeder Chondrozyten ist von den anderen isoliert und behält seine eigene Matrix.

4. Das Knorpelgewebe enthält etwa 70 % seines Gewichts als Wasser.

5. Chondrozyten machen 5% aus, während ihre extrazelluläre Matrix etwa 95% des Trockengewichts des Gewebes ausmacht.

6. Die besonderen Materialeigenschaften dieses Gewebes sind auf die Protein- und Polysaccharid-Makromoleküle im Knorpelgewebe zurückzuführen.

7. Kollagen (Typ II) ist das Hauptprotein im Knorpel. Es macht etwa 80 % des Trockengewichts des Gewebes aus und verleiht dem Gewebe seine Zugfestigkeit.

8. Das Proteoglycan, Aggrecan, ist das am häufigsten vorkommende Polysaccharid im Knorpel und macht etwa 20 % seines Trockengewichts aus.

9. Hyaluronsäure bindet viele Aggrecan-Moleküle und dieser große Komplex hält Wasser im Knorpel und verleiht dem Knorpel seine Druckfestigkeit.

10. Knorpel enthält auch kleinere Mengen anderer Kollagene der Typen IX, XI, VI, III und X.
11. Knorpel enthält auch kleinere Mengen anderer kleiner Proteoglykane, Decorin, Biglycan, Fibromodulin, von denen einige an Kollagen binden und auch an wichtige Zytokine wie TGF binden.


Pseudotypisiertes ΔG-DsRed (G*ΔG-DsRed) rVSV

&DeltaG-DsRed ist ein replikationsbeschränktes, rekombinantes Virus der vesikulären Stomatitis (rVSV), das zur Herstellung von Pseudotypviren verwendet werden kann, die die Hüllglykoproteine ​​einer Vielzahl heterologer Viren enthalten, einschließlich derer, die jedoch eine BSL-3- oder BSL-4-Biokontinuität benötigen. da die Infektiosität von rVSV-&DeltaG-Pseudotypen auf eine einzige Replikationsrunde beschränkt ist, können die Pseudotypen unter Verwendung von BSL-2-Eindämmungspraktiken gehandhabt werden. Diese Eigenschaften, zusammen mit der schnellen Replikationskinetik von rVSV-&DeltaG-Pseudotypen, haben sich in Studien zur Identifizierung zellulärer Rezeptoren für zahlreiche Viren als nützlich erwiesen und bieten auch eine robuste Plattform, um Bibliotheken auf Eintrittsinhibitoren zu durchsuchen und die folgenden neutralisierenden Antikörperreaktionen zu bewerten Impfung [1].

Bei der Bestellung dieses Reagenzes wird ein Fläschchen mit VSV-G pseudotypisiertem &DeltaG-DsRed (G*&DeltaG-DsRed) gesendet, das direkt verwendet werden kann, um Pseudotypen zu erzeugen, die Ihr Hüllprotein Ihrer Wahl enthalten, indem Sie die in [1] beschriebenen Verfahren befolgen. Die Infektion von Zellen mit G*&DeltaG-DsRed führt zu einer nachweisbaren DsRed-Fluoreszenz innerhalb von 4-6 Stunden nach der Infektion und zu einer sehr hellen DsRed-Fluoreszenz 12-18 Stunden nach der Infektion. Die Infektiosität kann durch Fluoreszenzmikroskopie oder Durchflusszytometrie quantifiziert werden. Da G*&DeltaG-DsRed eine einzige Infektionsrunde durchläuft, repräsentiert jede DsRed-positive Zelle eine infektiöse Viruseinheit. Es wird empfohlen, dass der Anwender auch das Plasmid pCAGGS-G mitbestellt, das zur Erzeugung zusätzlicher Arbeitsbestände von G*&DeltaG-DsRed verwendet wird.

Es liegt in der Verantwortung des Hauptprüfers, die Genehmigung des Institutional Biosafety Safety Committee für die Verwendung rekombinanter DNA, transgener Tiere oder infektiöser Agenzien in seinen Laborräumen einzuholen und während des Zeitraums, in dem diese Materialien verwendet werden, eine Genehmigung des Institutional Biosafety Safety Committee aufrechtzuerhalten.

Aus dem Labor von Michael A. Whitt, Ph.D., University of Tennessee.

US-Kunden - Die Genehmigung USDA APHIS VS 16-6 oder 16-6A muss eingeholt werden und eine Kopie der Genehmigung muss hier vor dem Versand an Kerafast gesendet werden. Das Antragsformular VS 16-3 (Import kontrollierter Materialimport oder Transport von Organismen oder Vektoren) muss bei USDA APHIS Veterinary Services eingereicht werden, um die VS 16-6- oder 16-6A-Genehmigung zu erhalten.

Kunden außerhalb der USA - Für den Versand dieses Produkts ist möglicherweise eine BIS-Genehmigung erforderlich. Bitte kontaktieren Sie uns für weitere Informationen

Produktart: Virus Biologische Sicherheitsstufe: BSL-2 Vektorinformationen: G*&DeltaG-DsRed wurde unter Verwendung des VSV-Reverse-Genetik-Systems, wie in [1] beschrieben, aus den Plasmiden pVSV-&DeltaG-DsRed, pBS-N-&PhiT, pBS-P-&PhiT, pBS-G-&PhiT und pBS-L- gewonnen. &PhiT. Nach der Gewinnung wurde ein Plaque-Isolat (Plaques können auf Zellen erhalten werden, die vorübergehend VSV-G exprimieren) auf mit pCAGGS-G transfizierten BHK-21-Zellen amplifiziert. Sekundäre Arbeitsbestände wurden durch Infizieren von BHK-21-Zellen erzeugt, die mit pCAGGS-G bei niedriger Multiplizität (MOI = 0,1) transfiziert und auf BHK-21-Zellen titriert wurden. Virus: VSV-G pseudotypisiert &DeltaG-DsRed (G*&DeltaG-DsRed) Titel: &ge 6x10e8 IE/ml Serotyp: Indiana/San Juan Impfbedingungen: Um Pseudotypen mit heterologen Hüllglykoproteinen zu erzeugen, werden Zellen (BHK-21 oder HEK-293) zunächst mit einem Plasmid transfiziert, das das Glykoprotein der Wahl exprimiert und

24 Stunden später infiziert mit G*&DeltaG-DsRed bei einer Multiplizität (MOI) von

3 bis 5. Um Arbeitsvorräte von G*&DeltaG-DsRed zu erzeugen, werden mit pCAGGS-G transfizierte Zellen mit G*&DeltaG-DsRed bei niedriger Multiplizität (MOI = 0,1) infiziert und Kulturüberstände geerntet


Was ist ein Glykoprotein? (mit Bild)

Ein Glykoprotein ist ein Molekül, das sowohl einen Proteinanteil als auch mindestens einen Kohlenhydratanteil enthält. Glykoproteine ​​sind in der Biologie weit verbreitet und erfüllen eine Reihe von Funktionen. Einige Beispiele für ihre einzelnen Funktionen sind als strukturelle Zellkomponenten, Enzyme oder Hormone.

Kohlenhydrate sind eine Klasse von Molekülen in der organischen Chemie und Biologie. Die Klasse enthält viele Moleküle, aber alle enthalten nur Kohlenstoff-, Wasserstoff- und Sauerstoffatome. Proteine ​​hingegen bestehen aus verschiedenen Bausteinen, den sogenannten Aminosäuren. Aminosäuren enthalten Stickstoff, der sie von Kohlenhydraten unterscheidet.

Jedes Glykoprotein enthält ein Protein und einen oder mehrere Kohlenhydratzusätze. Unterschiedliche Glykoproteine ​​haben unterschiedliche Verhältnisse von Kohlenhydraten zu Proteinen, wobei die Masse der Kohlenhydrate weniger als 1 Prozent bis etwa 80 Prozent des Endprodukts ausmacht. Die Platzierung der Kohlenhydrate ermöglicht es den Wissenschaftlern auch, die Glykoproteine ​​in zwei Gruppen aufzuteilen. Eine Gruppe sind die O-gebundenen Glykane, bei denen das Kohlenhydrat an die Aminosäuren Threonin oder Serin des Proteins gebunden ist. Das andere sind die N-gebundenen Glykane, bei denen das Kohlenhydrat an eine Asparagin-Aminosäure gebunden ist.

Menschliche Zellen bauen zunächst innerhalb der Zelle eine Proteinbasis in einer Struktur auf, die als endoplasmatisches Retikulum bezeichnet wird. Nachdem das Protein hergestellt wurde, wird es aus dem endoplasmatischen Retikulum freigesetzt und wandert durch die Zelle zu einer anderen Struktur, die als Golgi-Apparat bekannt ist. Die Zellmaschinerie fügt während dieser Reise und am Golgi-Apparat verschiedene Kohlenhydratanteile an die Grundstruktur der Proteine ​​an.

Sobald das Glykoprotein vollständig ist, kann es seine Funktion erfüllen. Eine Untergruppe von Glykoproteinen ragt aus der Zellwand heraus und fungiert als Rezeptor für andere Moleküle. Sie können auch helfen, Zellen zusammenzukleben, um ein starkes Gewebe wie Knorpel zu bilden. Die menschlichen Blutgruppen A, B und O hängen auch vom Vorhandensein bestimmter Glykoproteine ​​an der Außenseite der roten Blutkörperchen ab.

Andere Formen von Glykoproteinen verteilen sich im ganzen Körper. Ein solches Beispiel ist der Hormonsatz von Glykoproteinen, einschließlich humanem Choriongonadotropin, das während der Fortpflanzung wirkt, und Erythropoietin, das hilft, den Spiegel der roten Blutkörperchen zu kontrollieren. Verschiedene Glykoproteine ​​können auch dazu beitragen, nützliche Moleküle wie Vitamine durch den Körper zu transportieren.

Die Durchführung bestimmter Reaktionen ist eine weitere Funktion von Mitgliedern der Glykoproteingruppe, und die drei Enzymgruppen Hydrolasen, Transferasen und Oxidoreduktasen sind Glykoproteine. Bestimmte Glykoproteine ​​können auch andere Moleküle hemmen, deren Funktion darin besteht, Proteine ​​abzubauen. Die Verwendung von Glykoproteinen bei nichtmenschlichen Tieren umfasst auch eine Frostschutzwirkung bei bestimmten Fischen, die in den antarktischen Gewässern leben. Käferarten können Glykoprotein auch als desinfizierende Schicht auf der Außenseite des Käferkörpers verwenden.


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